ペプチド合成受託、タンパク質・ペプチドを中心とした研究開発・調査。実験器具類や試薬、バイオチップの販売

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合成・分析・解析・検定、受託研究を承っております。(データの解釈・解析、次への展開の討論アドバイスも別途ご相談に応じます)。
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RerunQualityControl受託合成
   ┗ ペプチド受託合成
   ┗ ピロール・イミダゾール・ポリアミド受託合成
   ┗ ペプチド核酸(PNA)合成

RunCalibration受託分析
   ┗ 簡易迅速アミノ酸分析
   ┗ DL分析とアミノ酸組成分析
   ┗ HPLC質量分析
   ┗ MALDI-TOF-MS (MS/MS)質量分析

サービス概要

ハイペップ研究所の受託事業は、自社研究に使用している充実した設備、自社使用目的で開発した機器類を駆使して行っております。
・プロに依頼する:餅は餅屋。
・何ができるか?何がわかるか?受託のメニューをご参照ください。
・なぜ受託?→コストパーフォーマンス:使用頻度が高い、毎日使う機器なら購入、たまに使うものは、有償で外注(維持費、オペレーションの習熟等から有利)

Trustee

ハイペップ研究所のアミノ酸分析

アミノ酸の分析には、配列の解析と組成解析に加えて不斉炭素を持つアミノ酸のキラル分析があります。

  • お使いになっているビルディングブロックのキラリティは大丈夫ですか?
  • 目的とする合成化合物に組み込んだ後のキラリティは大丈夫ですか?
  • 右手と左手は重なり合わない。実像と鏡像とは重なり合わない
  • キラル分析はジアステレオマー分析ではない(世界では我々のグループだけが受託ベースで実施)
  • アミノ酸は天然ではL型であるが化学合成ではD体もできる
  • ペプチドの構成アミノ酸が一部ラセミ化するとジアステレオマーとなるがHPLCでは完全に区別できない
  • アミノ酸はGlyをのぞいてDとLとがあり、互いに鏡像異性体(エナンチオマー)という
  • 生物学的作用は構造に依存するためDL分析は重要
  • かつてバイオテクノロジーが注目された時代、当時遺伝子解析は途上でしたからエドマン分解による配列解析は自動化、機械化、微量化を競ってきました。現在では制約はあるものの質量分析装置による微量ペプチド・タンパク質の解析が普及しています。一方、ペプチドやタンパク質の実際のアミノ酸の含有量を正確に知るには質量分析やシーケンサでは不可能でアミノ酸組成分析が不可欠です。生体成分であるタンパク質やペプチドは通常付着水とされる、水分やカウンターイオンとして合成や精製中につかわれたトリフルオロ酢酸などが混在しているケースが有り、微量天秤で秤量した値と実際のペプチド含量との間に20~30%の違いが有ることは珍しくはありません。創薬分野でコンビナトリアル合成が最近行われますが、ライブラリー構築に用いたビルディングブロックのキラリティ検定は、合成品の生物活性検定のために重要です。リード化合物や製品のキラリティの確認は知的所有権の保護や許認可、あるいは予期しない副作用などの解明においても不可欠です。軒原とゲーハルトは以前. エナンチオマーラベル法(Enantiomer labeling法)[文献1~7]を用いた自動の分析システムを開発しました。システムはエステル化とアシル化の自動反応装置とオンラインのガスクロ分析装置とからなります。このために特別のキャピラリー・キラルカラムを開発しました(1998年頃まで島津製作所から市販)。その後、当該システムをHigh throughput Auto derivatizerに改良し、近年、創薬研究分野でよく使われる非天然アミノ酸への適応も可能としました[8]。当該論文Chirality, 13: 431-434, 2001. Wiley-Liss. Inc.では改良システムの開発を述べ、加えてコンビケムへの応用やプロテオーム解析において他の手法では困難な検定の例を示しました。本法は、醗酵生成物や食品の検定、加齢や疾病の解明研究のための生体組織・体液分析に威力を発揮すると思われます。応用例を文献に列記します[9~14ご参照]。通常行われているHPLCによる標識試薬による分析はジアステレオマー分析であり、HPLC で完全に区別することは出来ません。

    1. E. Bayer et. al., J. Assoc. Off. Anal. Chem., 70, 234-240, 1987, Capillary Gas Chromatographic Analysis of Amino Acids by Enantiomer Labelling
    2. H. Frank et. al., J. Chrom. 167, 187-196, 1978, Enantiomer Labelling, a Method for the Quantitative Analysis of Amino Acids
    3. J. Gerhardt et. al., Chromatographia, 19, 251-253, 1984, Automated Pre-Column Derivatization in Gas Chromatography Amino Acid Analysis via Enantiomer Labelling: An application of Autoderivat 100
    4. H. Frank et. al., J. High Resolution Chrom. & Chrom. Comm. 8, 41-414, 1985, Quantitative Gas Chromatography Using a New Automated Derivatizer
    5. K. Nokihara et. al., Anal. Sci., 7, 235-238, 1991, Shimadzu-CAT Model DLAA-1, a Novel Amino Acid Analyzer for D/L and Quantitative Analysis
    6. 軒原清史他 島津評論、48, 247-252, 1991 エナンチオマーラベリング法による新規のD/Lおよび定量アミノ酸分析システム
    7. K. Nokihara, et. al., Frontiers and Horizons in Amino Acid Research, ed. K. Takai, Elsevier Science Publishers BV, Amsterdam, The Netherlands, 391-395, 1992, Instrumentation and Applications of a Novel Amino Acid Analyzer
    8. Nokihara, K., and Gerhardt, J., Chirality, 13, 431 434, 2001. Development of an Improved Automated Gas chromatographic Chiral Analysis System: Application to Non natural Amino Acids and Natural Protein Hydrolysates
    9. H. Frank, et. al., Clinica Chimica Acta, 105, 201-211, 1980, A New Chromatographic Method for Determination of Amino Acid Levels in Human Serum
    10. H. Frank, et. al., Anal. Chem., 54, 715-719, 1982, Determination of Enantiomer-Labeled Amino Acid in Small Volumes of Blood by Gas Chromatography
    11. K. Nokihara, et. al., Peptide Chemistry 1992, ed. N. Yanaihara, Escom Science Publishers BV, Leiden, The Netherlands, 103-106, 1993, Studies on D/L Amino Acids in Solid Phase Peptide Synthesis: Synthetic Conditions and Racemization
    12. Kiffe and Nokihara, Peptide Chemistry 1994, ed., M. Ohno, Protein Research Foundation, Osaka, 237-240, 1995, Racemization Studies of Recovered Amino Acids in Large Scale Peptide Synthesis
    13. K. Nokihara, et. al., Amer. Laboratory, 26, 41-45, 1994, Large-Scale Continuous-flow Peptide Synthesis with Solvent and Acyl Component Recovery
    14. Kiffe and Nokihara, Innovation and Perspectives in Solid Phase Synthesis and Combinatorial Chemical Libraries, 1995.ed. R. Epton, Mayflower Scientific Ltd., Birmingham, UK, pp 233-238, 1996. Suppressing Racemization in the Regeneration Procedure of Fmoc-Amino Acid Derivatives Recovered from Peptide Synthesis

    お客様へ
    *ルーチン作業による解析や合成は都度お見積りを致しますが、個別の秘密保持契約等は致しませんので当該規定をご参照ください。
    *コンサルテーションや特殊な実験による受託業務(受託研究)として個々にご契約いたします。

    *前臨床試験ではGMP対応に必要な分析を省くことができるのでコストダウンが可能です。
    *臨床開発ではGMP対応ペプチド原薬となりガイドラインに定められた諸分析データが不可欠です。
    *100gGMPレベルで>99%ペプチドの場合、配列にもよりますが、non GMP >95% 仕様と比べて4倍以上の価格となります。
    ペプチドは全て配列やアミノ酸の種類、修飾の有無などで難易度、原料価格が大きく異なります。したがって費用・納期は都度お見積りとなります。
    *Phase Ⅰ~Ⅱ、Ⅲでの成功報酬は弊社が開発にどこまで関与したかに依存します。単なる受託による大量合成では成功報酬ではなく受託合成です。
    *受託業務は別途契約のない限り弊社受託規定によって行われます。

    forders ハイペップ研究所 一般業務受託規定  forders ハイペップ研究所お取引規定

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