構造ペプチドライブラリー

構造ペプチドライブラリー（日本語版）　構造ペプチドライブラリー（英語版）

検出素子としてデザインペプチドを合成したが、これらのペプチドライブラリーはタンパク質間相互作用を阻害する可能性を秘めている。そこで、固定化していないフリーの凍結乾燥ペプチドとして1 mg/vial も販売する。
可能なデザインペプチドの数： de novo peptides
へリックス　500種、シート 400種、ループ500種、糖ペプチド 96種類
N末端TAMRA、C末端Cys、糖ペプチドのみCys(Acm)、TAMRA異性体は量の多い方を提供（異性体が分かれないものが稀にある）。

仕様

粉末ペプチド1 mgを1.5 mLのエッペンドルフチューブに入れたライブラリー
その際ペプチドの配列は開示せずライブラリー番号のみをラベルに表記
顧客側のスクリーニングでヒットが出た場合、1配列あたり100万円で配列を開示
開示配列の物質特許は顧客側が独占してよい
オプション：ヒット配列を基にした構造最適化コンサルティング（100万円／月）
オプション：受託ベースで最適化構造のペプチドライブラリーの合成、数構造による価格

α-Helixライブラリー

デザイン

TAMRA-G-X₁–Y₂-Y₃–X₄-X₅–Y₆–X₇-X₈–Y₉-Y₁₀–X₁₁-X₁₂–Y₁₃-X₁₄-GC-NH₂

両親媒性のヘリックスがカルモジュリン(CaM)と高い親和性を有する (Cox et al.,JBC,1985)
CD スペクトルA の実線は CaMのみ、点線は CaM +
両親媒性ペプチド(X = L, Y = K の 14 残基ペプチド)
CDスペクトルBの実線はAの差スペクトル、点線は両親媒性ペプチドのみ。
両親媒性ペプチドはCaMペプチドの添加でヘリックスを形成。
カルモジュリンのGlu、Asp の表面と相互作用。
K を E にした両親媒性ペプチドではCaMと相互作用せず。

CD スペクトル

商品名	P/N	定価(税別)
α-Helixライブラリー	a-helix	お問合せ下さい。

β-Loopライブラリー

デザイン

PDB: 1BVN amylase と阻害剤の複合体
青：amylase; 緑＋赤：
tendamistat阻害剤

赤の部分がなくてもamylase に結合する
→Ten(15-23)
Ono et al., J. Biochem.,2001

Loop 配列
CVTLYQSWRYSQADNGC
Ｔype I b-turn: WR のところで turn 構造
CYQSWRYSQAC

CD スペクトル

商品名	P/N	定価(税別)
β-Loopライブラリー	b-loop	お問合せ下さい。

β-Strandライブラリー

デザイン

Pal-K(FAM)-Y₁LY₂LY₃LY₄-CG-NH₂
Pal をペプチドの N 末端に導入することで LG を認識するペプチドを設計。
LG はβ-シート構造を多く含むのでライブラリー部分が相互作用し、それに伴う構造変化による蛍光変化を検出。CD でβ-シート構造を確認。(Mihara et al.,Biopolymers,2004)