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2026年ノーベル化学賞受賞を祝して ― 分子のキラリティとハイペップ研究所の取り組み
2026年ノーベル化学賞は、Henri B. Kagan パリ・サクレー大学（旧パリ南大学）名誉教授と、硤合憲三 東京理科大学名誉教授に授与されることが決まりました。授賞理由は「不斉有機合成における非線形効果および自己触媒反応の発見」です。お二人の受賞を心からお祝い申し上げます。
ハイペップ研究所の創業者と、その友人であるドイツ人のゲルハルト博士は、分子のキラリティに関わる「右と左」の精確な直接解析法を確立し、過去に装置を販売した実績があります。現在は受託による分析事業を行っています。ただし、分析の前処理に用いられる装置（AHST-16）は、ハイペップ研究所から販売しています。当該分野は医薬品などの製造に貢献します。
生体物質には光学異性体があります。ある物質と、それが鏡に映ったときの立体構造を持つ物質とは、ちょうど右手と左手の関係のように互いに重なりません。これを「キラリティ」と称し、互いに鏡像の関係にある一対の分子を「鏡像異性体（エナンチオマー）」と呼びます。
生体のタンパク質を構成するアミノ酸は一般にL型で、DNAやRNAの糖はD型ですが、その理由は未解明です。分子同士の相互作用では、この立体的な違いが重要で、その作用に大きな違いを生ずることがあります。
一方を優先してつくることを「不斉合成」といいますが、一般の化学反応では通常、LもDも生成します。双方ができることをラセミ化といいます。生物活性は通常、その立体的構造に依存します。ハイペップ研究所のロゴの一つは、アミノ酸の分子が鏡に映っているところを示しています。この扉を開き、生体の分子認識を解明することが、ハイペップ研究所のミッションの一つです。
ペプチドの構成アミノ酸の一部がラセミ化すると、HPLCで完全に区別することはできません。そこで、修飾試薬を付加し、立体異性体のうち鏡像の関係にないジアステレオマーにしてHPLCで解析する方法が知られていますが、この方法は直接分析ではなく、不正確です。
過去にチュービンゲン大学のバイヤー教授のグループが、精確な直接分析法（エナンチオマーラベリング法）を考案しました。その後、ゲルハルト博士は、バリデーションに多大な労力を費やし、当該分析法のGMP承認をFDAから得ました。その後、装置販売はやめました。この分析は、天然アミノ酸にとどまらず、非タンパク質性の多くのアミノ酸にも拡大しました。
AHST-16
【Nokihara, K., and Gerhardt, J., Development of an Improved Automated Gas-chromatographic Chiral Analysis System: Application to Non-natural Amino Acids and Natural Protein Hydrolysates, Chirality, 13, 431-434, 2001.】